الخلاصة:
L'association d'un groupe des molécules de flavonoïdes :apigenin, fustin, fisetin, catechin, naringenin, daidzein et chalcon avec la protéine sérique transferrine a été étudiée pour prédire le mode de liaison,les énergies de liaison et l'affinité des huit flavonoïdes avec la transferrinepardes méthodes d'amarrage moléculaire utilisant le programme moléculaire SwissDock. L’ensemble des moléculesmentionnées ci-dessus peut être lié à différentes forces successivement par transfert,
avec l'interaction des énergies libres égaleà -7.26 kcal/mol, -7.26 kcal/mol,-7.20 kcal/mol,
-7.19 kcal/mol, -7.18 kcal/mol -6.95 kcal/mol, et -6.83 kcal/mol,respectivement. Ce qui indique que le schémade liaison de huit flavonoïdes avec la transferrine était spontané et que les principales forces d'interaction étaient les forces hydrophobes, la force de Van der waals et les interactions des liaisons hydrogène. A lalumièredes résultats de l’ammarge moléculaire, il a été démontré que les moléculesapigenin et fustin peuvent se lier à la protéine sérique transferrine avec une plus grande affinité que celles des autres molécules étudiées.:The association of a group of flavonoid molecules,apigenin, fustin, fisetin, catechin, naringenin,daidzein and chalcon with the serum protein transferrin was studied to predict
the binding sites, the binding energies and chemical interactions of the eight flavonoids
with transferrin by molecular docking methods using the SwissDock molecular program. That
the above mentioned molecules can be bound successively to transferrin with different forces and free binding energies equal to,-7.26 kcal/mol, -7.26 kcal/mol, -7.20 kcal/mol,-7.19 kcal/mol,
-7.18 kcal/mol,-6.95kcal/mol, and -6.83 kcal/mol respectively. This indicates that the binding pattern of eight flavonoids with transferrin was spontaneous and that the main interaction forces were hydrophobic forces, Van der waals forces, and hydrogen bond interactions. On the basis of
the molecular docking results, it was shown that the apigeninand fustincan bind to serum transferrin protein with higher affinity than those of the other molecules studied.
