Alpha amylase : Détermination des paramétres Cinétiques et amarrage moléculaire

Abstract

Résumé : Ce travail est effectué dans le but de déterminer, d’une part via une étude expérimentale, les paramètres paramètres cinétique Km et Vmax liés à l’activité enzymatique d’alpha amylase extraite a partir d’Aspergillus oryzae. Les conditions de pH et de température sont fixées a 6,9 et 40°C, respectivement . D’autre part de déterminée , la possibilité d'interaction entre certains métabolites secondaires des plantes est l'amylase par amarrage (docking) moléculaire avec l'amylase (PDB code 3XV1) . Suite aux résultats obtenus dans les conditions expérimentales déjà citées , l'alpha amylase présente un Km de 1,154 g/L et une Vmax de 2,222 mM/min viv-à-vis l'amidon. L'analyse des données d'amarrage moléculaire nous orientons vers le choix de quercitine comme un ligand. L'interaction avec l'amylase est la plus favorable et la plus stable énergétiquement. ملخص : يتم تنفيذ هذا العمل بهدف تحديد، من ناحية عن طريق دراسة تجريبية، المعلمات الحركية Km و Vmax المرتبطة بالنشاط الأنزيمي لألفا أميليز المستخرج أ من الرشاشيات oryzae. يتم ضبط درجة الحموضة ودرجة الحرارة على 6.9 و40 درجة مئوية، على التوالى . ومن ناحية أخرى، يتم تحديد إمكانية التفاعل بين مستقلبات معينة. النباتات الثانوية هي الأميليز عن طريق الالتحام الجزيئي مع الأميليز (رمز PDB 3XV1). في أعقاب النتائج التي تم الحصول عليها في ظل الظروف التجريبية المذكورة بالفعل، يقدم ألفا الأميليز أ كم 1.154 جم/لتر و Vmax 2.222 مم/دقيقة ضد النشا. يوجهنا تحليل بيانات الالتحام الجزيئي نحو اختيار كيرسيتين باعتباره يجند. التفاعل مع الأميليز هو الأكثر ملاءمة واستقرارًا من حيث الطاقة. Abstract : The aim of thisworkis to characterize in the first order, based on an experimentalessay, the kineticparameters Km and Vmax of the enzyme alpha amylase extractedfromAspergillus oryzea,where pH and temperature are fixed to 6,9 and 40°C respectively, In the second orderwe are interested to study one type of alpha amylase (PDB code 3XV1) moleculardocking.Following the experimentalresults , alpha amylase show a Km 1,154 g/L and Vmax de 2,222mM/minvis-a-visstarch .Our molecularedockingstudy show thatbetween all the dockedmoleculesquercitineis the mostenergetically the most stable attachedmetabolite to amylase